Enzym to biokatalizator, najczęściej białko zbudowane z jednego lub kilku łańcuchów polipeptydowych. Enzym prosty to samo białko. Enzym złożony, czyli holoenzym, to część białkowa (apoenzym) połączona z częścią niebiałkową (kofaktorem).
Każdy enzym ma centrum aktywne, czyli zagłębienie, w którym wiąże substrat i przeprowadza reakcję. Dalej znajdziesz tabelę rodzajów kofaktorów, przebieg katalizy w 4 krokach, 3 zadania z rozwiązaniami i notatkę do pobrania.
Z czego zbudowany jest enzym? 🤔
Większość enzymów to białka. Ich łańcuchy polipeptydowe są zwinięte w określony kształt przestrzenny. Od tego kształtu zależy, czy enzym działa.
Wyjątkiem są rybozymy, czyli enzymy zbudowane z RNA. Rybozymem jest np. rRNA w rybosomie, który łączy aminokwasy wiązaniem peptydowym.
Enzymy proste i złożone
Ze względu na budowę enzymy dzielą się na 2 grupy:
- enzymy proste: zbudowane tylko z białka, np. pepsyna, trypsyna, rybonukleaza
- enzymy złożone (holoenzymy): zbudowane z części białkowej i niebiałkowej
Część białkowa enzymu złożonego to apoenzym, a niebiałkowa to kofaktor. Sam apoenzym nie katalizuje reakcji. Aktywny staje się dopiero po połączeniu z kofaktorem!
Holoenzym, apoenzym i kofaktor: czym się różnią?
Na moich lekcjach uczniowie najczęściej mylą holoenzym, apoenzym, kofaktor i koenzym. Uporządkujesz je, gdy zapamiętasz jedno równanie.
Pomaga też skojarzenie z greki: „holos” znaczy „cały”, a „apo” znaczy „od”. Holoenzym to cały enzym. Apoenzym to samo białko, oddzielone od kofaktora.
Rodzaje kofaktorów: jony metali, grupa prostetyczna i koenzym
Kofaktory dzielą się na 3 rodzaje. Różnią się budową i tym, jak mocno łączą się z apoenzymem.
| Rodzaj kofaktora | Rodzaj związku | Połączenie z apoenzymem | Przykłady |
|---|---|---|---|
| jony metali | nieorganiczny | trwałe albo nietrwałe | Zn2+, Mg2+, Fe2+ |
| grupa prostetyczna | organiczny | trwałe | hem, FAD |
| koenzym | organiczny | nietrwałe | NAD+, NADP+, koenzym A |
📣 Wiele koenzymów to pochodne witamin z grupy B. NAD+ i NADP+ powstają z witaminy PP (B3), a koenzym A z kwasu pantotenowego (B5). Dlatego niedobór tych witamin spowalnia reakcje, w których te koenzymy biorą udział.
Co decyduje o swoistości enzymu
Apoenzym i kofaktor odpowiadają za różne cechy enzymu:
- apoenzym odpowiada za swoistość substratową: od niego zależy, który substrat pasuje do enzymu,
- kofaktor decyduje o rodzaju reakcji, np. czy enzym przeniesie elektrony, czy grupę chemiczną.
Kofaktor często współtworzy centrum aktywne i bierze bezpośredni udział w reakcji. Przykład: NAD+ współpracuje z wieloma dehydrogenazami. W każdej z nich przenosi elektrony i protony, ale każda dehydrogenaza przyłącza inny substrat.
Centrum aktywne enzymu: budowa i rola 🫡
Centrum aktywne to niewielkie zagłębienie na powierzchni enzymu. Tworzą je łańcuchy boczne aminokwasów, które w zwiniętym białku leżą blisko siebie. Często należy do niego też kofaktor.
Substrat łączy się z centrum aktywnym słabymi wiązaniami: wodorowymi i jonowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi oraz siłami van der Waalsa. Dzięki temu po reakcji produkt łatwo się odłącza.
Do centrum aktywnego pasuje substrat o dopasowanym kształcie. Dlatego enzym przyłącza tylko określony substrat albo grupę podobnych substratów. To właśnie swoistość substratowa.
Zwróć uwagę na kierunek: to enzym „wybiera” substrat, a nie odwrotnie. Ten sam substrat mogą przekształcać różne enzymy, np. glukozę przekształca heksokinaza i glukokinaza.
W centrum aktywnym może się jednak związać też cząsteczka podobna do substratu, czyli inhibitor kompetycyjny. Jak hamuje enzym, przeczytasz w artykule o aktywności enzymów i rodzajach inhibicji.
Aminokwasy, z których zbudowane są enzymy, znajdziesz też w karcie wzorów na maturze z biologii.
Czym jest centrum allosteryczne?
Centrum allosteryczne to miejsce w enzymie inne niż centrum aktywne. Przyłącza się do niego cząsteczka regulatorowa: aktywator albo inhibitor.
Związanie tej cząsteczki zmienia kształt enzymu, a razem z nim kształt centrum aktywnego. Aktywator zwiększa wtedy aktywność enzymu, a inhibitor ją zmniejsza. Tak komórka reguluje szybkość reakcji, np. w sprzężeniu zwrotnym ujemnym.
Jak enzym katalizuje reakcję krok po kroku 🐾
Enzym przyspiesza reakcję, bo obniża jej energię aktywacji. To najmniejsza energia potrzebna do rozpoczęcia reakcji.
Enzym nie zmienia jednak bilansu energetycznego reakcji. Przyspiesza tylko reakcje możliwe energetycznie, czyli takie, które mogą samorzutnie.
Kataliza przebiega w 4 krokach:
- Substrat (S) wiąże się z centrum aktywnym enzymu (E). Powstaje nietrwały kompleks enzym-substrat (ES).
- W kompleksie substrat ulega przemianie chemicznej. Powstaje kompleks enzym-produkt (EP).
- Kompleks enzym-produkt rozpada się, a produkt (P) odłącza się od enzymu.
- Enzym wraca do pierwotnej postaci i może przyłączyć kolejną cząsteczkę substratu.
Enzym nie zużywa się w reakcji. Jedna cząsteczka enzymu przeprowadza tę samą reakcję wiele razy.
Model klucza i zamka a model indukowanego dopasowania
Dopasowanie substratu do centrum aktywnego opisują 2 modele:
| Model | Kształt centrum aktywnego | Porównanie |
|---|---|---|
| klucza i zamka | stały, od początku pasuje do substratu | klucz pasujący do zamka |
| indukowanego dopasowania | zmienia się nieco podczas wiązania substratu | dłoń w rękawiczce |
‼️ Model klucza i zamka biolodzy traktują dziś jako uproszczenie. Działanie enzymów lepiej opisuje model indukowanego dopasowania. Rękawiczka zmienia kształt, gdy wkładasz dłoń, i dopiero wtedy ściśle przylega.
Zadania z budowy enzymu do matury
Zadanie 1
zamknięte · 1 pktKtóre zdanie poprawnie opisuje holoenzym?
Pokaż rozwiązanie
Holoenzym to cały enzym złożony: apoenzym połączony z kofaktorem. Odpowiedź A opisuje apoenzym, ale apoenzym sam nie katalizuje reakcji. Odpowiedź C opisuje kofaktor, a D enzym prosty.
Zadanie 2
zamknięte · 1 pktOceń, czy zdanie jest prawdziwe: Każdy kofaktor jest koenzymem.
Pokaż rozwiązanie
Fałsz. Koenzym to tylko jeden z rodzajów kofaktora. Kofaktorem może być też jon metalu, np. Zn2+, albo grupa prostetyczna, np. hem.
Zadanie 3
otwarte · 1 pktDehydrogenaza mleczanowa i dehydrogenaza jabłczanowa współpracują z tym samym koenzymem - NAD+. Wyjaśnij, dlaczego mimo to każdy z tych enzymów przekształca inny substrat.
Pokaż rozwiązanie
O tym, jaki substrat enzym przyłączy, decyduje apoenzym. Te dwie dehydrogenazy mają różne apoenzymy, a więc centra aktywne o różnym kształcie. Każde z nich pasuje do innego substratu: mleczanu albo jabłczanu. Wspólny koenzym NAD+ decyduje tylko o rodzaju reakcji. W obu przypadkach jest to utlenianie substratu przez odłączenie od niego wodoru.
Najważniejsze informacje o budowie enzymu
- Większość enzymów to białka. Enzymy zbudowane z RNA to rybozymy.
- Apoenzym (część białkowa) połączony z kofaktorem (częścią niebiałkową) tworzy holoenzym, czyli aktywny enzym złożony.
- Kofaktorem może być jon metalu, grupa prostetyczna albo koenzym. Koenzym to tylko jeden z rodzajów kofaktora.
- Apoenzym decyduje o swoistości substratowej, a kofaktor o rodzaju reakcji.
- Substrat wiąże się w centrum aktywnym, a cząsteczki regulatorowe w centrum allosterycznym.
➡️ Gdy budowa enzymu jest już jasna, sprawdź, od czego zależy aktywność enzymów.
➡️ Pobierz skróconą notatkę o budowie enzymu: 2 strony ze schematami do szybkiej powtórki. 🙇♀️
Budowa enzymu: skrócona notatka do pobrania
2 strony do powtórki przed maturą rozszerzoną z biologii.
- Schemat holoenzymu i rodzajów kofaktorów
- Centrum aktywne i centrum allosteryczne
- Przebieg katalizy i modele dopasowania
Administratorem danych jest Edubite Sp. z o.o. Adres e-mail wykorzystamy, żeby wysłać Ci to, o co prosisz, a newsletter tylko po zaznaczeniu zgody. Masz prawo dostępu do danych, ich poprawienia, usunięcia i sprzeciwu. Szczegóły w polityce prywatności.
➡️ Jak rozplanować cały rok nauki do matury z biologii, pokazuję na bezpłatnym szkoleniu z matury rozszerzonej z biologii.
Bezpłatne szkolenie online
Chcesz więcej takich zadań?
Na szkoleniu „Jak rozplanować cały rok nauki do matury z biologii na 80%+” rozwiążemy je razem, krok po kroku.
Prowadzi Ola, magister biologii